Estudo do comportamento eletroquímico da enzima peroxidase na presença de peróxido de hidrogênio e ácido 5-aminossalicílico
PDF

Keywords

peroxidase
peróxido de hidrogênio
ácido 5-aminossalicílico
eletrodo de grafite

How to Cite

Uliana, C. V., Riccardi, C. dos S., & Yamanaka, H. (2008). Estudo do comportamento eletroquímico da enzima peroxidase na presença de peróxido de hidrogênio e ácido 5-aminossalicílico. Eclética Química, 33(1), 57–62. https://doi.org/10.26850/1678-4618eqj.v33.1.2008.p57-62

Abstract

O comportamento eletroquímico da enzima peroxidase (HRP) foi estudado utilizando o peróxido de hidrogênio como substrato enzimático e o ácido 5-aminossalicílico (5-ASA) como mediador de elétrons sobre eletrodo de grafite. Diversos parâmetros foram otimizados, tais como, o potencial aplicado à técnica amperométrica fixado em -0,125V, a solução tampão fosfato-citrato 0,1 mol L1 pH 5,0 como eletrólito suporte e a proporção entre o 5-ASA e H2O2 em 1:7, entre outros. Foi observada a catálise da reação de oxidação do peróxido de hidrogênio na presença da enzima HRP e do mediador 5-ASA. O produto dessa oxidação foi reduzido na superfície do eletrodo, evidenciando um significativo aumento na intensidade da corrente catódica.

https://doi.org/10.26850/1678-4618eqj.v33.1.2008.p57-62
PDF

References

H. B. DUNFORD, Horseradish Peroxidase: Structures and

kinetics Properties. In: Everse J.; Everse, K. E.; Grishan, M.

B. (Eds.) Peroxidases in Chemistry and Biology, CRC Press,

Boca Raton, FL (1991) 2.

T. Ruzgas, E. Csoregi, J. Emneus, L. Gorton, G. M. Varga,

Anal. Chim. Acta, 330 (2-3) (1996) 123.

R. S. Freire, C. A. Pessoa, L. D. Mello, L. T. Kubota, J. Braz. Chem. Soc. 14(2) (2003) 230.

A. I. Yaropolov, M. R. Tarasevich, S. D. Varfolomeev,

Bioelectochem. Bioenerg. 5 (1) (1978) 18.

Q. Lu, X. Chen, Y. Wu, S. Hu, Biophys. Chem. 117 (1) (2005) 55.

Y. Zhang, P. He, N. Hu, Electrochim. Acta 49 (12) (2004)

J. Hong, A. A. Moosavi-Movahedi, H. Ghourchian, A. M.

Rad, S. Rezaei-Zarchi, Electrochim. Acta 52 (21) (2007) 6261.

Y. Liu, R. Yuan, Y. Chai, D. Tang, J. Dai, X. Zhong, Sens.

Actuators B 115 (1) (2006) 109.

G. A. Messina, A. A. J. Torriero, I. E. De Vito, J. Raba,

Talanta 64 (4) (2004) 1009.

S. Sánchez, M. Pumera, E. Fábregas, Biosens. Bioelectron. 23 (3) (2007) 332.

N.F. Starodub, B.B. Dzantiev, V.M. Starodub, A.V.

Zherdev, Anal. Chim. Acta 424 (1) (2000) 37.

Y. Okawa, M. Nagano, S. Hirota, H. Kobayashi, T. Ohno,

M. Watanabe, Biosens. Bioelectron. 14 (2) (1999) 229.

S. Liawruangrath, W. Oungpipat, S. Watanesk, B.

Liawruangrath, C. Dongduend, P. Purachat, Anal. Chim. Acta

(1-2) (2001) 37.

A. A. P. Ferreira, W. Colli, P. I. Costa, H. Yamanaka,

Biosens. Bioelectron. 21 (1) (2005) 175.

A. A. P. Ferreira, W. Colli, M. J. M. Alves, D. R. Oliveira,

P. I. Costa, A. G. Guell, F. Sanz, A.V. Benedetti, H. Yamanaka,

Electrochim. Acta 51 (24) (2006) 5046.

C. S. Riccardi, K. Dahmouche, C. V. Santilli, P. I. Costa,

H. Yamanaka, Talanta 70 (3) (2006) 637.

N. V. Girina, E. I. Karaseva, D. I. Metelitsa, Biochem. Moscol, 59 (12) (1994) 1397.

B. B. Dzantiev, A. V. Zherdev, M. F. Yulaev, R. A. Sitdikov, N. M. Dmitrieva, I. Y. Moreva, Biosens. Bioelectron. 11 (1-2) (1996) 179.

I. Abdel-Hamid, D. Ivnitski, P. Atanasov, E. Wilkins,

Electroanal. 10 (11) (1998) 758.

I. Eshkenazi, E. Maltz, B. Zion, J.Rishpon, J. Dairy Scien. 83 (9) (2000) 1939.

R. Solna, P. Skladal, S. A. Eremin, Int. J. Environ. Anal.

Chem. 83 (7-8) (2003) 609.

G.Gomorri, General Preparative Procedures, In: Methods

in Enzymology, S.P. Colowick and N. O. Caplan (Eds.) Academic Press, NY (1965) 142.

H. T. S. Britton, R.A. J. Robinson, Chem. Soc. 458 (1931) 287.

M. R Tarasevich, A. I. Yaropolov, V. A. Bogdanovskaya,

S. D. Varfolomeev, Bioelectrochem. Bioenerg. 6 (3) (1979)

Creative Commons License

This work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 International License.

Copyright (c) 2018 Eclética Química Journal

Metrics

Metrics Loading ...